Il corpo umano continua a sorprenderci. Giusto quando pensavamo di aver capito tutto, ecco che spunta una scoperta che ribalta ogni certezza: le proteine che abbiamo sempre associato alla coagulazione del sangue sono in realtà fabbriche di antibiotici naturali.
Un gruppo di ricercatori spagnoli ha appena dimostrato che alcuni frammenti di queste proteine riescono a eliminare i batteri più resistenti del pianeta, compresi quelli che terrorizzano gli ospedali. La cosa più incredibile? Questi peptidi funzionano già perfettamente, senza bisogno di modifiche. È come scoprire che la chiave di casa apre anche la cassaforte della banca.
Come le proteine dell’eparina diventano killer di batteri
Marc Torrent, ricercatore del Dipartimento di Biochimica e Biologia Molecolare dell’Università Autonoma di Barcellona, aveva un’intuizione che sembrava folle. “Certe proteine del nostro corpo che si legano all’eparina, una molecola che regola processi come la coagulazione del sangue e l’infiammazione, possono anche riconoscere strutture simili presenti sulla superficie di batteri pericolosi”, spiega il coordinatore dello studio pubblicato su Molecular Systems Biology.
L’eparina è una molecola che conosciamo bene: anticoagulante, antinfiammatoria, essenziale per tanti processi vitali. Ma nessuno si era mai chiesto cosa succede quando le proteine che si legano ad essa incontrano strutture batteriche simili. La risposta è stata sorprendente: diventano assassine spietate.
Il team ha utilizzato strumenti computazionali per esplorare più di cento proteine leganti glicosaminoglicani (HBP), identificando e sintetizzando frammenti con potenziale antimicrobico. Tra i candidati selezionati, cinque peptidi sintetizzati in laboratorio hanno mostrato un’attività potente contro batteri gram-negativi come Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa e Acinetobacter baumannii, tutti responsabili di gravi infezioni ospedaliere.
Il peptide HBP-5 conquista anche la sepsi
Tra tutti i peptidi testati, uno in particolare ha catturato l’attenzione: HBP-5. Non solo riesce a uccidere efficacemente i batteri in laboratorio anche a concentrazioni bassissime, ma funziona anche come killer della sepsi nei topi infetti. Il trattamento è riuscito a ridurre significativamente il carico batterico in diversi organi degli animali.
La sepsi, lo ricordiamo, è una delle principali cause di morte negli ospedali: una risposta infiammatoria sistemica che può portare al collasso degli organi. Come sottolineato in questo articolo, la resistenza agli antibiotici sta trasformando infezioni un tempo banali in sentenze di morte. Trovare peptidi efficaci contro la sepsi rappresenta una vittoria enorme.
“Questi peptidi si distinguono per la loro potenza e specificità, con una tossicità molto bassa nelle cellule umane, indicando che potrebbero essere sicuri come base per futuri trattamenti”, aggiunge Torrent.
Molecular Systems Biology (2025). DOI: 10.1038/s44320-025-00120-6
Gli antibiotici naturali che non creano resistenza
L’aspetto più affascinante di questa scoperta? Questi peptidi potrebbero aggirare il problema della resistenza batterica. A differenza degli antibiotici tradizionali che puntano a uccidere i batteri (favorendo così la selezione di ceppi resistenti), molti di questi peptidi antimicrobici naturali agiscono con meccanismi diversi.
La strategia dell’antivirulenza, per esempio, punta a disarmare i batteri senza ucciderli, riducendo la loro capacità di causare malattie. È come togliere le armi a un invasore senza eliminarlo: più difficile che sviluppi contromisure.
Secondo i dati del Piano Nazionale di Contrasto dell’Antimicrobico-Resistenza (PNCAR) 2022-2025, l’Italia è tra i paesi europei con i tassi più alti di resistenza agli antibiotici. Ogni anno muoiono circa 12.000 persone per infezioni resistenti nel nostro paese. La scoperta di questi peptidi naturali apre una strada completamente nuova.
Una famiglia di antibiotici naturali dal nostro stesso corpo
Questa ricerca rivela qualcosa di straordinario: siamo letteralmente pieni di potenziali antibiotici naturali. Le proteine leganti eparina sono diffuse in tutto l’organismo e molte di esse potrebbero contenere frammenti con attività antimicrobica ancora da scoprire.
“Questo apre la porta a una nuova famiglia di antibiotici derivati dalle proteine del corpo stesso, con il vantaggio che possono agire specificamente contro batteri resistenti senza influenzare le cellule sane”, conclude Torrent.
Pensateci: mentre spendiamo miliardi per cercare nuove molecole negli angoli più remoti della Terra, la soluzione potrebbe essere stata sempre lì, nascosta nelle proteine che scorrono nelle nostre vene. È un promemoria umiliante ma affascinante che la natura, anche quella del nostro stesso corpo, ha ancora molto da insegnarci.
I prossimi passi prevedono l’ottimizzazione delle condizioni di coltura per la produzione di questi composti e l’isolamento di quantità sufficienti per elucidarne le strutture. C’è ancora strada da fare prima che questi peptidi diventino farmaci utilizzabili, ma la direzione è chiara: la guerra contro i superbatteri potrebbe essere vinta dall’interno.
